Aperçus dynamiques et structuraux sur la régulation allostérique de MKP5, une phosphatase à double spécificité

Les auteurs montrent que le domaine phosphatase MKP5 - requis pour la catalyse - contient un site allosterique maintenu par des résidus hydrophobes clés, et que cette poche allosterique se lie à la MAPK, induisant des changements conformationnels qui favorisent la déphosphorylation de la MAPK.