Les chercheurs ont découvert que le réarrangement des liaisons disulfure de l'insuline, bien qu'il ralentisse initialement l'agrégation des protéines, forme finalement des fibrilles distinctes et plus toxiques, fournissant des informations clés pour la sécurité thérapeutique de l'insuline et les maladies de repliement protéique défectueux.
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Spatially constrained disulfide bond shuffling delays insulin aggregation and enhances neurotoxicity
