著者らは、触媒作用に必要とされるMKP5フォスファターゼドメインが、主要な疎水性残基によって維持されるアロステリック部位を含み、このアロステリックポケットがMAPKに結合し、MAPKの脱リン酸化を促進する構造変化を誘導することを示しています。
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Dynamic and structural insights into allosteric regulation on MKP5 a dual-specificity phosphatase
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