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MKP5라는 이중 특이성 인산화효소에 대한 알로스테릭 조절에 대한 동적 및 구조적 통찰

저자들은 촉매 작용에 필요한 MKP5 포스파타제 도메인이 핵심 소수성 잔기에 의해 유지되는 알로스테릭 부위를 포함하고 있으며, 이 알로스테릭 포켓이 MAPK를 결합하여 MAPK 탈인산화를 촉진하는 구조 변화를 유도한다는 것을 보여줍니다.
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Dynamic and structural insights into allosteric regulation on MKP5 a dual-specificity phosphatase