Dynamische und strukturelle Einblicke in die allosterische Regulation von MKP5, einer dual-spezifischen Phosphatase

Die Autoren zeigen, dass die MKP5-Phosphatasedomäne – die für die Katalyse erforderlich ist – eine allosterische Stelle enthält, die durch wichtige hydrophobe Reste aufrechterhalten wird, und dass diese allosterische Tasche MAPK bindet, was konformative Veränderungen induziert, die die MAPK-Dephosphorylierung fördern.