Räumlich eingeschränktes Disulfid-Bindungs-Umschalten verzögert Insulin-Aggregation und verstärkt Neurotoxizität

Forscher haben herausgefunden, dass die Umlagerung der Disulfidbrücken von Insulin, obwohl sie zunächst die Proteinaggregation verlangsamt, letztendlich spezifische und toxischere Fibrillen bildet. Dies liefert wichtige Erkenntnisse für die therapeutische Sicherheit von Insulin und für Proteinfaltungsfehler-Erkrankungen.